Hello everyone again, I have one more question for today.<br>I try to perform a simulation of small peptide (37 residues). When I set up a system with COO- terminus, the total charge is +2, so I add 2 counter ions and have no problem. <br>
<br>But this protein has amidated C-terminus in nature. I wrote a topology for amidated terminal residue (Tyr-CONH2 in my case: charges were taken from Gln amide group), and the system successfully passed minimization and positional restraint equilibration stages (3 Cl- were added to make charge neutral). But the fact making me uneasy is <i>&quot;System has non-zero total charge: -2.700006e-01&quot;. </i>Even after ions added.<i> </i>How much critically is it? What should I do? Or it is unimportant?<br>
<br>My protein consists of short alpha-helix, which undergoes some conformational changes (helix bending and breaking) during the MD simulation. And I have serious doubts about this MD correctness. May it be an artifact of situation described above?<br>
<br>Thanks for help.<br><pre style="font-family: times new roman,serif;">Stanislaw Bobritsky,<br>ChemBio Center, Taras Shevchenko National University, Kiev, Ukraine.</pre><br>