<br /><br /><span>On 10/03/11, <b class="name">&quot;Justin A. Lemkul&quot; </b> &lt;jalemkul@vt.edu&gt; wrote:</span><blockquote cite="mid:4D7801A6.9050607@vt.edu" class="iwcQuote" style="border-left: 1px solid rgb(0, 0, 255); padding-left: 13px; margin-left: 0pt;" type="cite"><div class="mimepart text plain"><br /><br />jo hanna wrote:<br />&gt;Hello,<br />&gt;<br />&gt;My question concerns the 'best' way to treat the terminal groups for a protein that is missing residues at both termini, e.g. a 530 residue protein where only residues 15-512 are present in the pdb.<br />&gt;<br />&gt;My thoughts are that assigning charges to the end groups will result in areas of charge in regions where there may not be any in the native protein and could lead<br />&gt;to unknown artifacts. Another option would be to 'cap' or add a blocking group<br />&gt;on the end of the protein chain, e.g. ACE, which introduces a group that<br />&gt;is non-native to this region of the protein. Or treat the end groups<br />&gt;neutrally. I have looked through the literature and while I can find<br />&gt;examples of MD being carried out with structures with missing residues at the<br />&gt;termini, but I cannot find any description of how these groups are treated.<br />&gt;<br />&gt;I would appreciate some views on this.<br />&gt;<br />&gt;N.B. The protein I am wishing to study is catalytically active and therefore I have confidence that these missing residues have no effect on the activity of the<br />&gt;protein.<br />&gt;<br /><br />If the termini are unrelated to your goals, you can treat them in almost any way you wish.  Capping is probably the most common.  I would disagree that this is a &quot;non-native&quot; treatment since the capping groups are basically a partial continuation of a normal peptide backbone.</div></blockquote><br />Indeed, and chemically fairly inert by choice. ACE and NME saturate the peptide &quot;valence&quot; and add a boring methyl in space that would have been filled with the secondary alpha-carbon. Not ideal, but quite good.<br /><br />Mark