Hi,<div><br></div><div>I simulated a protein (GFP) with one of its loop replaced with a longer loop . After simulating for some 5 to 10 models with different loop sequences , I decided to carry out wet-lab experiments for one model on the basis of simulation result. The analysis of simulation was done in the following way :-</div>
<div><br></div><div>1) Comparison of RMSD values of backbone - for both GFP wild type and loop replaced (mutated GFP)</div><div>2) Comparison of RMSF of the residues common to both the proteins.</div><div>3) Visual Inspection of entry of water into GFP. </div>
<div><br></div><div>The simulation was carried out for 3ns for both the proteins.</div><div><br></div><div>After that I did the wet-lab experiment for the modeled structure and I found the fluorescence to be 50% of the wild type.</div>
<div><br></div><div>Now I want to investigate the reason for this reduction in fluorescence ??... How can this be quantified using MD.</div><div><br clear="all"><br>-- <br>Bharat<br>Ph.D. Candidate<br>Room No. : 7202A, 2nd Floor<br>
Biomolecular Engineering Laboratory<br>Division of Chemical Engineering and Polymer Science<br>Pusan National University<br>Busan -609735<br>South Korea<br>Lab phone no. - +82-51-510-3680, +82-51-583-8343<div>Mobile no. - 010-5818-3680<br>
E-mail : <a href="mailto:monu46010@yahoo.com" target="_blank">monu46010@yahoo.com</a></div><br>
</div>