
Dear all<br><br>I am studying md simulation of free protein and protein-ligand and protein-dna complex.<br><br>In my simulation systems, the average of radius of gyration in free protein is 2.31 and for protein in complex is 2.58.<br>

<br>I know the radius of gyration is measurement of compactness of the protein as<br>

smaller

radius of gyration indicates protein is more compact,.<br>

<br>

I encountered antithesis in two following paper:<br>

<br>

1- The role of ﬂexibility and hydration on the sequence-speciﬁc DNA 

recognition by the Tn916 integrase protein: a molecular dynamics 

analysis. <br>

J. Mol. Recognit. 2004; 17: 120–131.<br>

<br>

[ Furthermore, INT–DBD appears less compact in the complex, as far as 

the radius of gyration increases and more molecular surface is exposed to the solvent (Table 1). ]<br>

<br>

2- Molecular dynamics analysis of the engrailed homeodomain–DNA recognition.<br>

Journal of Structural Biology 155 (2006) 426–437.<br>

<br>

[ Furthermore, according to radiuses of gyration of two proteins in the two systems, the protein in the complex is more<br>

compact than the free protein, this is consistent with the result of structure stability comparing. It means that less<br>

molecular surface of homeodomain protein in the protein– DNA complex is exposed to the solvent.]<br>

<br>

please guide me about that.<br>

<br>