<div>Was my question not clear or noone can help me? I am wondering whether calculations of ligand hydrophobic SAS (decrease during the simualtion) can be result of binding to protein? </div>
<div> </div>
<div><br> </div>
<div class="gmail_quote">On Fri, Sep 9, 2011 at 8:23 AM, Steven Neumann <span dir="ltr">&lt;<a href="mailto:s.neumann08@gmail.com">s.neumann08@gmail.com</a>&gt;</span> wrote:<br>
<blockquote class="gmail_quote" style="PADDING-LEFT: 1ex; MARGIN: 0px 0px 0px 0.8ex; BORDER-LEFT: #ccc 1px solid">Dear Gromacs Users,<br> <br>I am calculating SAS using g_sas of ligands in my system: protein, 30 ligands in water. The hydrophobic SAS of ligands decrease and reach stable value. Hydrophilic remains stable over the simulation time. I am wondering whether it  (the decrease o hydrophobic) is because of binding to protein or aggregations of my small molecules (They do aggregate) or both? I mean: how is it caculated? Is binding to protein included in the decrease of the hydrophobic SAS of lignads or it is impossible and  aggregation will be the one thing?<br>
 <br>Thank you, </blockquote></div><br>