<html>
  <head>
    <meta http-equiv="Content-Type" content="text/html; charset=UTF-8">
  </head>
  <body>
    <p>Dear Justin,</p>
    <p>thank you. Am I doing something wrong or is this a bug in
      Gromacs? Do you have a suggestion how to make this work? Should I
      rename the terminal patches or should I put everything under one
      basename (sacrificing cleanliness and maintainability)?</p>
    <p>Kind regards,</p>
    <p>Andras<br>
    </p>
    <p>On 1/16/20 2:47 PM, Justin Lemkul wrote:<br>
    </p>
    <blockquote type="cite"
      cite="mid:e10a55fa-d20a-c779-e1c1-834044379c49@vt.edu">
      <meta http-equiv="Content-Type" content="text/html; charset=UTF-8">
      <br>
      <br>
      <div class="moz-cite-prefix">On 1/16/20 8:44 AM, András Ferenc
        WACHA wrote:<br>
      </div>
      <blockquote type="cite"
        cite="mid:1224743b-d210-7c8c-4855-a22efbb336c0@ttk.hu">
        <pre class="moz-quote-pre" wrap="">Sorry, now replying to the whole list:

Dear Justin,

I have obtained the base force field from the website of the MacKerell
Lab
(<a class="moz-txt-link-freetext" href="http://mackerell.umaryland.edu/download.php?filename=CHARMM_ff_params_files/charmm36-jul2017.ff.tgz" moz-do-not-send="true">http://mackerell.umaryland.edu/download.php?filename=CHARMM_ff_params_files/charmm36-jul2017.ff.tgz</a>).
I have checked and the merged.n.tdb file is the same in my version and
in theirs.

Shouldn't pdb2gmx only use the termini databases corresponding to the
.rtp file from which the given residue has been read? I.e. if it is LYS,
found in merged.rtp, then only merged.{n,c}.tdb?
</pre>
      </blockquote>
      <br>
      The base names should match between .rtp and .tdb but I have never
      tried having multiple types of protein residues in different
      files.<br>
      <br>
      -Justin<br>
      <br>
      <blockquote type="cite"
        cite="mid:1224743b-d210-7c8c-4855-a22efbb336c0@ttk.hu">
        <pre class="moz-quote-pre" wrap="">Kind regards,

Andras

On 1/16/20 2:33 PM, Justin Lemkul wrote:
</pre>
        <blockquote type="cite">
          <pre class="moz-quote-pre" wrap="">On 1/16/20 8:04 AM, András Ferenc WACHA wrote:
</pre>
          <blockquote type="cite">
            <pre class="moz-quote-pre" wrap="">Dear fellow Gromacs users,

I have developed an extended version of the CHARMM36m force field for
beta-amino acids (<a class="moz-txt-link-freetext" href="https://charmm-betaff.readthedocs.io" moz-do-not-send="true">https://charmm-betaff.readthedocs.io</a>,
<a class="moz-txt-link-freetext" href="https://gitlab.com/awacha/charmm-beta.ff" moz-do-not-send="true">https://gitlab.com/awacha/charmm-beta.ff</a>). For beta-amino acids I found
pdb2gmx works well. However, if I try to use it for natural peptides and
proteins (e.g. 6LYZ from the PDB), the following command:

gmx pdb2gmx -f 6LYZ.pdb, -ff charmm-beta -ter -ignh

fails to recognize the correct termini database files. The output is the
following:

(-------------------------- START of gmx output
-----------------------------------)

GROMACS:      gmx pdb2gmx, version 2020
Executable:
/opt/spack/opt/spack/linux-archrolling-skylake/gcc-9.2.0/gromacs-2020-ls53yrft6droj2ovhuzdwdufi4an4vir/bin/gmx

Data prefix:
/opt/spack/opt/spack/linux-archrolling-skylake/gcc-9.2.0/gromacs-2020-ls53yrft6droj2ovhuzdwdufi4an4vir

Working dir:  /home/wachaandras/gromacs/forcefields
Command line:
   gmx pdb2gmx -f 6lyz.pdb -ff charmm-beta -ter -ignh

Using the Charmm-beta force field in directory ./charmm-beta.ff

Opening force field file ./charmm-beta.ff/watermodels.dat

Select the Water Model:
  1: TIP3P    TIP 3-point, recommended, by default uses CHARMM TIP3 with
LJ on H
  2: TIP4P    TIP 4-point
  3: TIP5P    TIP 5-point
  4: SPC        simple point charge
  5: SPC/E    extended simple point charge
  6: Methanol   Equilibrated methanol
  7: Octanol    Equilibrated octanol
  8: None
1
going to rename ./charmm-beta.ff/merged.r2b
Opening force field file ./charmm-beta.ff/merged.r2b
Reading 6lyz.pdb...
WARNING: all CONECT records are ignored
Read '', 1001 atoms
Analyzing pdb file
Splitting chemical chains based on TER records or chain id changing.
There are 1 chains and 0 blocks of water and 129 residues with 1001
atoms

   chain  #res #atoms
   1 'A'   129   1001

All occupancies are one
Opening force field file ./charmm-beta.ff/atomtypes.atp
Opening force field file ./charmm-beta.ff/betaaminoacids.atp
Opening force field file ./charmm-beta.ff/cyclicbeta.atp
Reading residue database... (Charmm-beta)
Opening force field file ./charmm-beta.ff/betaaminoacids.rtp
Opening force field file ./charmm-beta.ff/cyclicbeta.rtp
Opening force field file ./charmm-beta.ff/extra.rtp
Warning: file does not end with a newline, last line:
;
Opening force field file ./charmm-beta.ff/merged.rtp
Opening force field file ./charmm-beta.ff/merged.hdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/betaaminoacids.n.tdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/cyclicbeta.n.tdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/merged.n.tdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/betaaminoacids.c.tdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/cyclicbeta.c.tdb
Opening force field file ./charmm-beta.ff/merged.c.tdb
Processing chain 1 'A' (1001 atoms, 129 residues)
Analysing hydrogen-bonding network for automated assignment of histidine
  protonation. 213 donors and 184 acceptors were found.
There are 262 hydrogen bonds
Will use HISD for residue 15
Identified residue LYS1 as a starting terminus.
Identified residue LEU129 as a ending terminus.
8 out of 8 lines of specbond.dat converted successfully
Special Atom Distance matrix:
                     CYS6   MET12   HIS15   CYS30   CYS64   CYS76  
CYS80
                     SG48    SD87  NE2118   SG238   SG513   SG601  
SG630
    MET12    SD87   1.205
    HIS15  NE2118   1.804   0.998
    CYS30   SG238   1.450   1.070   2.063
    CYS64   SG513   2.873   1.779   1.755   2.236
    CYS76   SG601   2.740   1.544   1.418   2.132   0.778
    CYS80   SG630   3.006   1.943   1.892   2.387   0.200   0.958
    CYS94   SG724   2.576   1.388   1.329   1.976   0.678   0.211  
0.871
   MET105   SD799   1.866   0.933   1.679   0.896   1.858   1.483  
2.047
   CYS115   SG889   1.625   1.099   2.068   0.204   2.108   2.005  
2.260
   CYS127   SG981   0.203   1.089   1.733   1.332   2.808   2.631  
2.950
                    CYS94  MET105  CYS115
                    SG724   SD799   SG889
   MET105   SD799   1.389
   CYS115   SG889   1.855   0.790
   CYS127   SG981   2.474   1.701   1.505
Linking CYS-6 SG-48 and CYS-127 SG-981...
Linking CYS-30 SG-238 and CYS-115 SG-889...
Linking CYS-64 SG-513 and CYS-80 SG-630...
Linking CYS-76 SG-601 and CYS-94 SG-724...
Select start terminus type for LYS-1
  0: Beta3NH3+
  1: Beta2NH3+
  2: Beta23NH3+
  3: B3_NH2
  4: B2_NH2
  5: B23_NH2
  6: 5TER
  7: None

(-------------------------- END of gmx output
-----------------------------------)

Information in the force field relevant to the beta-peptides is stored
in betaaminoacids.{arn,atp,c.tdb,n.tdb,rtp} files. I have kept the
original ones (merged.*) intact. From the output above it seems that
pdb2gmx recognizes and loads all the relevant files (both
betaaminoacids.* and merged.*), but only shows a selection of N-terminal
patches from the betaaminoacids.n.tdb file. More precisely, the 5TER
terminus is from merged.n.tdb, but the other ones before it get
overridden by entries from betaaminoacids.n.tdb. Is there some rule in
pdb2gmx which considers some endgroups equivalent and keeps only one? I
have encountered it neither in the main documentation (section 5.6.5:
pdb2gmx input files), nor in the help of gmx pdb2gmx.

Could anyone point me to how I should do this correctly?
</pre>
          </blockquote>
          <pre class="moz-quote-pre" wrap="">What is the source of these force field files? Based on the .tdb
entries, it seems they do not include the "standard" patches that
should be included with the official CHARMM force field.

-Justin

</pre>
          <br>
          <fieldset class="mimeAttachmentHeader"></fieldset>
        </blockquote>
      </blockquote>
      <br>
      <pre class="moz-signature" cols="72">-- 
==================================================

Justin A. Lemkul, Ph.D.
Assistant Professor
Office: 301 Fralin Hall
Lab: 303 Engel Hall

Virginia Tech Department of Biochemistry
340 West Campus Dr.
Blacksburg, VA 24061

<a class="moz-txt-link-abbreviated" href="mailto:jalemkul@vt.edu" moz-do-not-send="true">jalemkul@vt.edu</a> | (540) 231-3129
<a class="moz-txt-link-freetext" href="http://www.thelemkullab.com" moz-do-not-send="true">http://www.thelemkullab.com</a>

==================================================
</pre>
    </blockquote>
    <pre class="moz-signature" cols="72">-- 
András Ferenc Wacha, PhD
research fellow, CREDO instrument responsible

Biological Nanochemistry Research Group (310)

Institute of Materials and Environmental Chemistry
Research Centre for Natural Sciences (RCNS)
Magyar tudósok körútja 2.
H-1117 Budapest, Hungary
Phone: +36-1-382-6427
Web: <a class="moz-txt-link-freetext" href="http://bionano.ttk.hu">http://bionano.ttk.hu</a>
CREDO SAXS instrument: <a class="moz-txt-link-freetext" href="http://credo.ttk.hu">http://credo.ttk.hu</a>
</pre>
  </body>
</html>